DENIS LeBEL, Professeur titulaire                                                 English version 
Vice-doyen à la recherche et aux études supérieures

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Thème de recherche

Amylase pancréatique Domaine C en jaune	Grains de sécrétion pancréatiques à la membrane apicale.

• Biologie cellulaire :

- mécanismes moléculaires de la sécrétion cellulaire
- mécanisme d’adressage des protéines au grain de sécrétion
- rôle du domaine C de l’amylase dans son adressage et son accumulation dans la cellule pancréatique

• Enzymologie : - rôle du domaine C de l’amylase dans l’activité enzymatique

Objectifs de ces recherches

Élucider le mécanisme par lequel la cellule emmagasine et sécrète des protéines : une fonction plus particulière des glandes exocrines et endocrines.  Deux exemples de pathologie touchant des glandes sécrétrices sont la fibrose kystique et le diabète.

Projets de recherche en cours

• Transport intracellulaire, stockage, sécrétion, biogenèse des grains de sécrétion
  
• Reconstitution de la sécrétion pancréatique exocrine dans les cellules hétérologues par transfection de protéines de sécrétion
  
• Construction de protéines chimériques pour étudier leur ciblage
  
• Relation structure-fonction de l’a-amylase pancréatique et spécialement de son domaine C complexe (b sandwich) en comparaison avec l’a-amylase d'orge présentant un domaine C minimal
  
• Design et caractérisation d’une lignée cellulaire exocrine pancréatique immortalisée

Publications représentatives

P. Daull, W. Home, G Boileau & D. LeBel (2002) Brefeldin A-induced prosomatostatin N-glycosylation in AtT20 cells. Biochem.Biophys. Res. Commun. 296, 618-624.   Résumé

165K

Y. Doyon, P. Daull, W. Home & D. LeBel (2002) Effect of C-domain N-glycosylation and deletion on rat pancreatic a-amylase secretion and activity. Biochem. J. 362, 259-264.   Résumé

155K

Lainé, J. & LeBel, D. (1999) Efficient binding of regulated protein aggregates to membrane phospholipids at acidic pH. Biochem. J. 338, 289-294.   Résumé

131K

LeBel, D., Grondin, G. & Hooper, N.M. (1999) Specific localization of membrane dipeptidase and dipeptidyl peptidase IV in secretion granules of two different pancreatic islet cells. J. Histochem. Cytochem. 47, 489-497.  Résumé

5.1Meg

Hooper, N.M., Cook, S., Lainé, J. & LeBel, D. (1997) Identification of membrane dipeptidase as a major GPI-anchored protein of the pancreatic zymogen granule membrane, and evidence for its release by phospholipase A. Biochem. J. 324, 151-157.  Résumé

255K

Blouin, R., Grondin, G., Beaudoin, J., Arita, Y., Daigle, N., Talbot, B.G., LeBel, D. & Morisset, J. (1997) Establishment and  immunocharacterization of an immortalized exocrine pancreatic cell line derived from the H-2K^b-tsA58 transgenic mouse.
In Vitro Cell. Dev. Biol. 33, 717-726.  Résumé

Lainé, J., Pelletier, G., Grondin, G., Peng, M. & LeBel, D. (1996)
Development of GP-2 and five zymogens in the fœtal and young pig: biochemical and immunocytochemical evidence of an atypical zymogen granule composition in the fœtus.
J. Histochem. Cytochem. 44, 481-499.  Résumé

Leblond, F.A., Viau, G., Lainé, J. & LeBel, D. (1993)
Reconstitution in vitro of the pH-dependent aggregation of pancreatic zymogens en route to the secretory granule: implication of GP-2.
Biochem. J. 291, 289-296.  Résumé

Jacob, M., Lainé, J. & LeBel, D. (1992)
Specific interactions of pancreatic amylase at acidic pH. Amylase and the major protein of the zymogen granule membrane (GP-2) bind to purified amylase when immobilized or polymerized.
Biochem. Cell Biol. 70, 1105-1114.  Résumé

Paul, E., Hurtubise, Y. & LeBel, D. (1992)
Purification and characterization of the apical plasma membrane of the rat pancreatic acinar cell.
J. Membr. Biol. 127, 129-137.  Résumé

màj le 12  février 2008  par Denis LeBel